ВведениеПищевая аллергия и пищевая непереносимостьявляются серьезным и опасным заболеванием.Проявления аллергии могут наблюдаться как вдетском (или быть наследованными), так и бытьприобретенными уже во взрослом возрасте. Спроблемами непереносимости и проявлениемаллергии той или иной степени тяжести в настоящеевремя сталкивается более 20 % населения планеты,из них более 50 % – дети грудного возраста. Данныецифры постоянно растут. По сообщению Центровпо контролю и профилактике заболеваний (США)распространенность пищевой аллергии у детей с 1997года увеличилась на 50 % [1].Более 170 пищевых продуктов могут вызыватьу человека аллергические реакции. Несмотря на то,что степень аллергенности, в зависимости от регионапроживания, меняется, наиболее распространеннымипищевыми аллергенами считаются продукты,называемые во многих странах «большойвосьмеркой». Одно из первых мест в этой восьмеркезанимает молоко. В частности, это молочные белки,которые содержатся в коровьем молоке и продуктахего переработки.Чтобы избежать аллергической реакции, следуетсоблюдать строгую диету. Определить количествоаллергенной пищи, вызывающее реакцию организма,довольно затруднительно. Поэтому медики советуютизбегать ее полного употребления.В настоящее время исследования и лечениепищевой аллергии находится на переломном этапе.Для поддержания здоровья ученые всего миранаходят вспомогательные источники безопасных инеобходимых для здоровья продуктов.Технология производства молочных про-дуктов функционального питания берет в расчетсовременные достижения науки в областиэнзимологии, микробиологии, биоорганическойхимии и др. Предпочтение отдается достижениюфункциональных свойств за счет биологическойобработки.Пищевыми аллергенами чаще всего являютсясложные белки, имеющие молекулярную массу впределах 10–70 кДа, реже – полипептиды и гаптены,которые соединяются с белками пищи. Они имеюттрехмерную структуру и хорошо растворяются вводе. Некоторые из них проявляют значительнуютермостабильность и устойчивость к воздействиюпротеолитических ферментов [1].Биокаталитическая конверсия молочных белков,направленная на получение их гидролизатов сзаданным молекулярно-массовым распределениеми остаточной аллергенностью, является наиболееперспективным подходом для сниженияаллергических проявлений. Ярко выраженнымиантигенными свойствами обладает сывороточныйбелок β-лактоглобулин, содержащийся в коровьеммолоке. Для снижения антигенных свойств молочноесырье можно подвергнуть тепловой обработке.Однако длительное нагревание приводит к снижениюпитательной ценности молока, к уменьшениюрастворимости и слабой перевариваемости продукта.Современные научные исследования показывают,что проведение биокаталической конверсии являетсяэффективным способом уменьшения аллергенностибелков молочной сыворотки [5–7].Главная задача биоконверсии белка сводитсяк такому расщеплению белковой формулы,при котором организм не сможет распознатьв измененном коровьем белке аллерген. Чемболее мелкие части белка образуются в процессерасщепления, тем меньше вероятность того, чтоорганизм их распознает и ответит аллергическойреакцией.Среди веществ, оказывающих воздействие намодификацию молочных белков, значительное местозанимают протеолитические ферменты различногопроисхождения. Под действием протеаз в белковоймолекуле происходит специфическое расщеплениепептидных связей. В результате уменьшается еемолекулярная масса, повышаются гидрофобностьбелка и его усвояемость организмом.Наиболее популярным источником протеиназявляются микроорганизмы, относящиеся к родамBacillus, Aspergillus, Penicillium, Streptomyces [8–11].Для гидролиза белков молочной сыворотки такжеиспользуются протеиназы животного происхожденияи микробиологические препараты.Цель исследования – изучение процесса иопределение рациональных параметров биокатали-тической конверсии молочной сыворотки микроорга-низмами рода Aspergillus oryx season для сниженияаллергенности.Объекты и методы исследованияОбъектом исследований выбрана деминерализо-ванная молочная сыворотка (ГОСТ 53438-2009) ссодержанием белка 0,7 %, рН реакционной смеси 4,45.Для доведения рН до исследуемых значений действияферментов использовали 5 % КОН. Инактивацияферментов проводилась инкубированием смеси втечение 10 мин при температуре 85 ± 1 °С.Деминерализацию молочной сыворотки прово-дили методом электродиализа на лабораторнойэлектродиализной установке ЭДУ при температуре20 ± 2 °С в течение 1 ч с использованием ионообмен-ной колонки с катионитами и анионитами маркамиКУ 2-8 и АВ-17-8. Метод основан на мембранномразделении, в котором ионы растворенного веществапереносятся через мембрану, под действиемэлектрического поля.На начальном этапе молочную сывороткуподвергали деминерализации, процесс которойописан ранее [9]. В результате получили основу соследующими физико-химическими показателями(табл. 1).Результаты проведенных исследований показали,что в процессе электродиализной обработкимолочной сыворотки происходит снижение содержа-ния одно- и двухвалентных металлов на 50 %.Для исследований использовали стандартныеобщепринятые методы исследований. Массовуюдолю растворимых сухих веществ определялипо методике ГОСТ 28562-90 на рефрактометреИРФ-45452 М; массовую долю жира – по ГОСТ29247-91; массовую долю белка – по ГОСТ 23621-79;массовую долю влаги выявляли по ГОСТ 29246-91высушиванием навески на приборе КВАРЦ-21 М(аналог прибора Чижовой) при температуре 160 ± 2 °С.Титруемую кислотность устанавливали по ГОСТ25555.0-82.Для исследования процесса биокаталитическойконверсии использовали ферментный комплексгрибной протеазы и экзо-пептидазы, продуцируемыхAspergillus oryx season (Дания). Эндо- и экзо-пептидазы в сочетании создают оптимальныеусловия для проведения реакции: первые расщепляютмолекулу белка на более мелкие фрагменты,ферменты второй группы отщепляют одну за другойконцевые аминокислоты. Оптимальными условиямиактивности данного фермента являются: температура30–75 °С, рН 2,0–4,0; пептидаза – диапазонтемпературы 30–65 °С, рН 4,0–9,0.Комплекс микроорганизмов рода Aspergillus oryxseason характеризуется сочетанием ферментов, вТаблица 1. Физико-химические показатели сыворотки после ЭД-обработкиTable 1. Physicochemical profile of whey after demineralizationСырье Массовая доля, % Кислотностьсухих веществ в том числе, % титруемая,°Тактивнаябелка жира лактозы золыСыворотка подсырная 6,04 ± 0,20 0,64 ± 0,30 0,3 ± 0,02 4,9 ± 0,01 0,3 ± 0,01 12,0 ± 0,5 6,2 ± 0,10Сыворотка творожная 5,42 ± 0,20 0,52 ± 0,30 0,3 ± 0,02 4,3 ± 0,01 0,2 ± 0,01 33,0 ± 0,5 6,0 ± 0,10418Podlegaeva T.V. et al. Food Processing: Techniques and Technology, 2020, vol. 50, no. 3, pp. 415–424котором протеаза проявляет свою активность притемпературном режиме 30–45 °С, а экзо-пептидаза– при 30–55 °С. Поэтому для экспериментов быливыбраны температурные режимы: 30 ± 1 °С, 35 ± 1 °С,45 ± 1 °С, 55 ± 1 °С и значения рН среды: 3,0 ± 0,1;4,0 ± 0,1; 5,0 ± 0,1.В ходе проведения реакции определяли:– рациональную концентрацию ферментного препа-рата (фермент-субстратного соотношения);– рациональные значения температурного режима ипродолжительности реакции протеолиза;– влияния рН на интенсивность процесса.Ферментативный гидролиз деминерализованнойсыворотки проводили на термостатируемой качалкев герметично закрытых колбах объемом 1 см3 причастоте вращения 66 об/мн.В исследуемом образце ферментированнойсыворотки определяли массовую долю свободныхаминокислот методом распределительной хрома-тографии после гидролиза белков на аминокислотноманализаторе «ARACUS». Принцип метода состоит втом, что навеску вещества помещают в двухфазнуюсистему, между которыми происходит распределениеаминокислот в зависимости от коэффициентаподвижности.Результаты и их обсуждениеОсновной задачей следующей стадииисследования является определение рациональныхтехнологических параметров проведения биокон-версии молочной сыворотки микроорганизмомрода Aspergillus oryx season в целях получениясывороточной основы со сниженной аллергенностью.На рисунках 1–3 представлены кинетическиезависимости степени гидролиза от продолжитель-ности действия ферментного препарата с различнойконцентрацией температурных режимов и рН среды.Анализ результатов, представленных нарисунке 1, показал, что в ходе реакции наибольшаястепень гидролиза отмечена у образцов сыворотки,имеющих рН 4,0 ± 0,1. Интенсивное нарастаниесодержания свободных аминокислот, отражающееизменение степени гидролиза, происходит до 90 минферментативного воздействия (67 %). Далее изме-нение данных происходит незначительно: поистечении 105 мин – 68,8 %, после 120 мин – 69 %,135 мин – 70,1 %, после 150 мин – 71 %. Это связанос образованием побочных продуктов гидролиза,ингибирующих реакцию.При рН ферментируемой смеси 3,0 ± 0,1 и5,0 ± 0,1 наблюдается увеличение количестварасщепленного белка. Но при этом степень гидролизаменьше предыдущего показателя на 30,4 % и 6 %после ферментации в течение 60 мин и на 33,5 % и9,7 % через 2,5 ч соответственно. Таким образом,на степень гидролиза белков молочной сывороткиоказывает влияние не только продолжительностьреакции, но и активная кислотность смеси.Аналогичная зависимость прослеживаетсяпри фермент-субстратном соотношении 1:2000.Основываясь на данных рисунка 2, наибольшаястепень гидролиза после окончания процессаотмечается у сыворотки с рН среды 4,0 ± 0,1 – 38,1 %.При рН ферментируемой смеси 3,0 ± 0,1 этотпоказатель составил 29,8 %, при рН 5,0 ± 0,1 – 35,9 %.При фермент-субстратном соотношении1:700, используя данные рисунка 3, наблюдаетсяинтенсивное увеличение степени гидролиза привсех значениях рН среды. Максимальное значениехарактерно для образцов сыворотки с рН 4,0 ± 0,1:Рисунок 1. Влияние продолжительности биоконверсиина степень гидролиза белков молочной сывороткипри использовании препарата микроорганизмов родаAspergillus oryx season(соотношение фермент-субстрат 1:1000)Figure 1. Effect of bioconversion time on the degree of hydrolysisof whey proteins when using Aspergillus oryx season(enzyme-substrate ratio – 1:1,000)Рисунок 2. Влияние продолжительности биоконверсиина степень гидролиза белков молочной сывороткипри использовании препарата микроорганизмов родаAspergillus oryx season(соотношение фермент-субстрат 1:2000)Figure 2. Effect of bioconversion time on the degree of hydrolysisof whey proteins when using Aspergillus oryx season(enzyme-substrate ratio – 1:2,000)0153045600 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150 165Степень гидролиза, %Продолжительность гидролиза, минрН 3 ± 0,1 рН 4 ± 0,1 рН 5 ± 0,10102030400 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150Степень гидролиза, %Продолжительность гидролиза, минрН 3,0 ± 0,1 рН 4,0 ± 0,1 рН 5,0 ± 0,10204060800 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150Степень гидролиза, % Продолжительность гидролиза, минрН 3 ± 0,1 рН 4 ± 0,1 рН 5 ± 0,10153045600 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150 165Степень гидролиза, %Продолжительность гидролиза, минрН 3 ± 0,1 рН 4 ± 0,1 рН 5 ± 0,10102030400 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150Степень гидролиза, %Продолжительность гидролиза, минрН 3,0 ± 0,1 рН 4,0 ± 0,1 рН 5,0 ± 0,10204060800 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150 Степень гидролиза, %Продолжительность гидролиза, минрН 3 ± 0,1 рН 4 ± 0,1 рН 5 ± 0,1419Подлегаева Т. В. [и др.] Техника и технология пищевых производств. 2020. Т. 50. № 3 С. 415–424после 60 мин гидролиза степень гидролиза составила62,4 %, после 90 мин – 73,9 %, после окончанияпроцесса (150 мин) – 75,0 %. Таким образом, можносделать вывод о сокращении продолжительностибиокаталитической конверсии при повышенииконцентрации ферментного препарата. Значительныйрост количества расщепленного белка происходитдо 60 мин процесса. В дальнейшем этот показательменяется незначительно.Анализируя полученные данные, представленныена рисунках 1–3, установлена зависимость величиныстепени гидролиза сывороточных белков отпродолжительности ферментативной обработки ирН реакционной смеси. Кроме того, на показательстепени гидролиза и его продолжительностисказывается концентрация вносимого ферментногопрепарата. Максимальная степень расщеплениянаблюдается при рН смеси 4,0 ± 0,1 при фермент-субстратном соотношении 1:700.Отмечено, что степень протеолиза в точкемаксимального роста (после 90 мин ферментативногопроцесса) в образцах с фермент-субстратномсоотношении 1:1000 и 1:700 (рН 4,0 ± 0,1) отличаетсянезначительно: 67 % и 73,9 % соответственно.Поэтому, с точки зрения экономичности процесса,целесообразно принять за основу фермент-субстратное соотношение 1:1000. Кроме того,по истечении 90 мин и увеличении времени вдальнейшем в образцах сыворотки с большейконцентрацией появляется горечь, что значительноухудшает органолептические показатели сыворо-точной основы. Это связано с образованием большогоколичества свободных аминокислот, придающихферментированной сыворотке горький привкус.Следующим этапом исследований было изучениевлияния температуры на процесс ферментативногогидролиза. Эксперименты проводились на уста-новленных ранее данных: рациональное соотношениефермент-субстрат 1:1000, рН среды 4,0 ± 0,1.Результаты данных эксперимента представлены втаблице 2.Анализ данных таблицы 2 показывает, чтопрактически во всех образцах наблюдаетсязначительное увеличение количества расщепленногобелка. Наиболее заметные изменения у образцов,подвергавшихся расщеплению при температурах 35и 45 °С при продолжительности 120 мин – 68,8 % и62,0 % соответственно. Уменьшение температурыгидролиза до 30 °С снижает активность ферментногопрепарата, что выражается в относительно невысокойстепени гидролиза – 40 % и 53 % после 90 мин и120 мин соответственно. Увеличение температуры до55 °С выражается несколько меньшими значениямистепени гидролиза, чем у температурных режимовв 35–45 °С. В данном случае это показатели 40,1 %при 60 мин процесса и 63,1 % после 120 мин сначала ферментации. Заметный рост количествагидролизованного белка наблюдался до 90 минпротеолиза. В течение следующих 60 мин коли-чество свободных аминокислот увеличиваетсянезначительно. Поэтому считаем, что дальнейшеепродолжение процесса нецелесообразно. ВеличинарН практически не изменяется на протяжении всейреакции и находится в пределах ранее определенныхзначений рН для ферментации данным комплексом.Исследования данного этапа экспериментапозволили определить рациональные параметрыбиокаталитической конверсии молочной сывороткиферментным комплексом рода Aspergillus oryxseason: соотношение фермент-субстрат – 1:1000,продолжительность процесса – 60–90 мин, рН среды– 4,0 ± 0,1, температура – 35–45 °С.Рисунок 3. Влияние продолжительности биоконверсиина степень гидролиза белков молочной сыворотки прииспользовании ферментного препарата микроорганизмоврода Aspergillus oryx season(соотношение фермент-субстрат 1:700)Figure 3. Effect of bioconversion time on the degree of hydrolysisof whey proteins when using Aspergillus oryx season(enzyme-substrate ratio – 1:700)0150 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150 165Степень Продолжительность гидролиза, минрН 3 ± 0,1 рН 4 ± 0,1 рН 5 ± 0,10100 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150Степень Продолжительность гидролиза, минрН 3,0 ± 0,1 рН 4,0 ± 0,1 рН 5,0 ± 0,10204060800 15 30 45 60 75 90 105 120 135 150Степень гидролиза, %Продолжительность гидролиза, минрН 3 ± 0,1 рН 4 ± 0,1 рН 5 ± 0,1Таблица 2. Состав и свойства гидролизатов, полученных при биокаталитической конверсии сывороточных белковкомплексом микроорганизмов рода Aspergillus oryx seasonTable 2. Composition and properties of hydrolysates obtained by biocatalytic conversion of whey proteins by Aspergillus oryx seasonПоказатель Контроль Температура гидролиза (°С) при продолжительности (мин)30 35 45 5560 90 120 60 90 120 60 90 120 60 90 120Степень гидролиза, % 0 27,0 40,0 53,0 45,3 65,0 68,8 32,0 47,0 62,0 40,1 61,2 63,1рН 4,00 3,78 3,63 3,56 3,79 3,76 3,69 3,80 3,69 3,66 3,76 3,68 3,65420Podlegaeva T.V. et al. Food Processing: Techniques and Technology, 2020, vol. 50, no. 3, pp. 415–424Степень гидролиза является объективнойхарактеристикой, отражающей совокупныеизменения аминокислотного состава сывороточныхбелков. В связи с этим актуальным является изучениеаминокислотного состава полученного гидролизата.Проанализирована динамика накоплениясвободных аминокислот в процессе реакциибиоконверсии, проводимой при различных условиях.Для более полного гидролиза процесс проводилив течение 2, 4 и 8 ч. Результаты исследованийпри проведении ферментативного гидролиза сферментным препаратом микроорганизмов родаAspergillus oryx season приведены на рисунках 4–6 итаблице 3.При фермент-субстратном соотношении 1:1000и продолжительности процесса 8,00 ± 0,05 чнакопление свободных аминокислот происходитзначительно интенсивнее. Это связано с глубокимгидролизом молочной сыворотки под действиемфермента. При соотношениях 1:2000 и 1:700с увеличением продолжительности реакциинаблюдается аналогичная ситуация с накоплениемсвободных аминокислот, а именно лизина, лейцина,аргинина, метионина и фенилаланина.По результатам анализа данных, представленныхв таблице 3, видно, что в процессе ферментативногогидролиза концентрация многих важныхаминокислот существенно возрастает. Это говорито гидролитическом расщеплении белка. Среди(а)Рисунок 5. Хроматограммы свободных аминокислот,полученных в результате биокаталической конверсиибелков молочной сыворотки ферментным препаратоммикроорганизмов рода Aspergillus oryx season притемпературе 45 ± 1 °С и ферментсубстратном отношении1:1000: а) 2,00 ± 0,05 ч; b) 4,00 ± 0,05 ч; c) 8,00 ± 0,05 чFigure 5. Chromatograms of free amino acids obtained as a result ofbiocatalytic conversion of whey proteins by an enzyme preparation ofAspergillus oryx season at 45 ± 1°C and an enzyme substrate ratio of1:1,000: a) 2.00 ± 0.05 h; b) 4.00 ± 0.05 h; c) 8.00 ± 0.05 hРисунок 4. Хроматограммы свободных аминокислот,полученных в результате биокаталической конверсиибелков молочной сыворотки ферментным препаратоммикроорганизмов рода Aspergillus oryx season притемпературе 45 ± 1 °С и ферментсубстратном отношении1:2000: а) 2,00 ± 0,05 ч; b) 4,00 ± 0,05 ч; c) 8,00 ± 0,05 чFigure 4. Chromatograms of free amino acids obtained as a result ofbiocatalytic conversion of whey proteins by an enzyme preparation ofAspergillus oryx season at 45 ± 1°C and an enzyme substrate ratio of1:2,000: a) 2.00 ± 0.05 h; b) 4.00 ± 0.05 h; c) 8.00 ± 0.05 h(b)(c)(а)(b)(c)421Подлегаева Т. В. [и др.] Техника и технология пищевых производств. 2020. Т. 50. № 3 С. 415–424Рисунок 6. Хроматограммы свободных аминокислот, полученных в результате биокаталической конверсии белковмолочной сыворотки ферментным препаратом микроорганизмов рода Aspergillus oryx season при температуре 45 ± 1 °Си фермент-субстратном отношении 1:700: а) 2,00 ± 0,05 ч; б) 4,00 ± 0,05 ч; в) 8,00 ± 0,05 чFigure 6. Chromatograms of free amino acids obtained as a result of biocatalytic conversion of whey proteins by an enzyme preparationof Aspergillus oryx season at 45 ± 1°C and an enzyme substrate ratio of 1:700: a) 2.00 ± 0.05 h; b) 4.00 ± 0.05 h; c) 8.00 ± 0.05 hТаблица 3. Динамика накопления свободных аминокислот в результате обработки ферментным комплексоммикроорганизмов рода Aspergillus oryx seasonTable 3. Dynamics of accumulation of free amino acids as a result of treatment with Aspergillus oryx season enzyme complexАмино-кислоты,мкмоль/лКонтроль,г/100 г белкаФермент-субстратное соотношение1:700 1:1000 1:2000продолжительность ферментативного гидролиза, ч2,00 ± 0,05 4,00 ± 0,05 8,00 ± 0,05 2,00 ± 0,05 4,00 ± 0,05 8,00 ± 0,05 2,00 ± 0,05 4,00 ± 0,05 8,00 ± 0,05Фенилаланин (Phe) Сл. 0,115 ± 0,02 0,171 ± 0,02 0,116 ± 0,02 0,115 ± 0,02 0,116 ± 0,02 0,117 ± 0,02 0,116 ± 0,02 0,117 ± 0,02 0,119 ± 0,02Лейцин (Leu) Сл. 4,060 ± 0,02 4,235 ± 0,02 4,378 ± 0,02 3,872 ± 0,02 4,312 ± 0,02 4,345 ± 0,02 2,596 ± 0,02 2,761 ± 0,02 2,915 ± 0,02Треонин (Thr) Сл. 0,077 ± 0,02 0,100 ± 0,02 0,132 ± 0,02 0,022 ± 0,02 0,132 ± 0,02 0,286 ± 0,02 0,0198 ± 0,02 0,561 ± 0,02 1,375 ± 0,02Метионин (Met) Сл. 0,198 ± 0,02 0,220 ± 0,02 0,308 ± 0,02 0,121 ± 0,02 0,143 ± 0,02 0,198 ± 0,02 0,220 ± 0,02 0,363 ± 0,02 0,836 ± 0,02Лизин (Lys) 0,151 1,254 ± 0,02 2,112 ± 0,02 2,816 ± 0,02 0,946 ± 0,02 1,397 ± 0,02 2,618 ± 0,02 2,475 ± 0,02 5,544 ± 0,02 6,248 ± 0,02Валин (Val) Сл. 0,088 ± 0,02 0,165 ± 0,02 0,198 ± 0,02 0,100 ± 0,02 0,121 ± 0,02 0,187 ± 0,02 0,308 ± 0,02 0,495 ± 0,02 1,375 ± 0,02Гистидин (His) Сл. 0,726 ± 0,02 0,792 ± 0,02 1,045 ± 0,02 0,150 ± 0,02 0,274 ± 0,02 0,278 ± 0,02 0,310 ± 0,02 0,352 ± 0,02 0,900 ± 0,02Аргенин (Arg) Сл. 0,100 ± 0,02 0,124 ± 0,02 0,189 ± 0,02 0,121 ± 0,02 0,144 ± 0,02 0,229 ± 0,02 0,304 ± 0,02 0,519 ± 0,02 1,088 ± 0,02Аланин (Аla) Сл. 0,123 ± 0,02 0,156 ± 0,02 0,178 ± 0,02 0,097 ± 0,02 0,135 ± 0,02 0,178 ± 0,02 0,211 ± 0,02 0,392 ± 0,02 0,944 ± 0,02Серин (Ser) 0,039 0,012 ± 0,02 0,019 ± 0,02 0,034 ± 0,02 0,036 ± 0,02 0,085 ± 0,02 0,167 ± 0,02 0,031 ± 0,02 0,130 ± 0,02 0,702 ± 0,02Глутаминоваякислота (Glu)0,908 0,490 ± 0,02 0,590 ± 0,02 3,520 ± 0,02 0,410 ± 0,02 0,654 ± 0,02 2,760 ± 0,02 6,480 ± 0,02 8,701 ± 0,02 5,461 ± 0,02Аспарагиноваякислота (Asp)Сл. 0,034 ± 0,02 0,211 ± 0,02 0,240 ± 0,02 0,068 ± 0,02 0,389 ± 0,02 0,459 ± 0,02 0,024 ± 0,02 0,178 ± 0,02 0,366 ± 0,02Цистеин (Cys) Сл. 0,450 ± 0,02 0,530 ± 0,02 0,688 ± 0,02 0,308 ± 0,02 0,440 ± 0,02 0,539 ± 0,02 0,668 ± 0,02 0,932 ± 0,02 0,966 ± 0,02Тирозин (Tyr) 0 0,040 ± 0,02 0,041 ± 0,02 0,044 ± 0,02 0,042 ± 0,02 0,046 ± 0,02 0,047 ± 0,02 0,090 ± 0,02 0,092 ± 0,02 0,095 ± 0,02Глицин (Gly) 0,209 0,477 ± 0,02 0,511 ± 0,02 0,681 ± 0,02 0,101 ± 0,02 0,170 ± 0,02 0,177 ± 0,02 0,020 ± 0,02 0,244 ± 0,02 0,633 ± 0,02(а) (б)(в)обнаруженных после процесса биокаталитическойконверсии аминокислот около 25,8 % приходитсяна долю лизина, лейцина, аргинина, метионина ифенилаланина.ВыводыВ ходе работы были определены рациональныепараметры процесса биокаталитической конверсииферментным комплексом микроорганизмов рода422Podlegaeva T.V. et al. Food Processing: Techniques and Technology, 2020, vol. 50, no. 3, pp. 415–424Aspergillus oryx season: соотношение фермент-субстрат – 1:1000, продолжительность процесса – 60–90 мин, рН среды – 4,0 ±0,1, температура – 35–45 °С.Результаты исследований образцов сывороткив результате реакции показали присутствие всвоем составе низкомолекулярных пептидов. Этоговорит об эффективности процесса и сниженияаллергенности сывороточного белка.Критерии авторстваТ. В. Подлегаева руководила проектом. О. В. Козло-ва, О. В. Кригер и Н. Л. Потураева принимали участиев экспериментальных исследованиях.Конфликт интересовАвторы заявляют, что конфликта интересов нетContributionТ.V. Podlegaeva supervised the project. O.V. Kozlova,O.V. Krieger, and N.L. Poturaeva took part in theexperimental studies.Conflict of interestThe authors declare that there is no conflict of interestregarding the publication of this article.